Grupo C1

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jueves, 27 de marzo de 2014

Modo de acción de genes supresores en tumores humanos



Un aspecto fundamental e inherente en la generación de un cáncer es ocasionar defectos en la inhibición del crecimiento celular, un mecanismo que impide una excesiva proliferación de este tipo de células por medio de los genes supresores tumorales.  En la siguiente tabla (tabla 1) encontramos un listado de algunos genes supresores  y sus funciones que, en estado patológico, promueven las neoplasias humanas, además de sus efectos como lo son síndromes y tumores:

 




TABLA 1: Manual de patología general. 2a ed. Chile: Universidad Católica de Chile. Disponible en: http://escuela.med.puc.cl/publ/patologiageneral/Patol_107.html 


Los productos proteicos de los genes supresores tumorales constituyen los sitios de control  que  impiden el crecimiento desenfrenado y tienen funciones como “factores de transcripción, inhibidores del ciclo celular, moléculas de transducción de la señal, receptores de superficie celular y reguladores de las respuestas celulares al daño del ADN”1
De aquí que los productos proteicos son el resultado de los mecanismos de defensa celular ante una amenaza cancerígena y como ejemplos tenemos a algunos supresores tumorales que identifican sustancias tóxicas para el ADN, sin importar su procedencia; como consecuencia se activan estos genes para detener la proliferación celular, como ejemplo de genes tenemos a RB1 y p53. Otros grupos de genes supresores actúan a nivel de la diferenciación celular, por medio de un proceso que lleva a las células a un fondo común diferenciado posreplicativo posmitótico en el cual no hay una replicación latente.
Existen diversos genes que controlan la inhibición del crecimiento y evasión de la senescencia en diferentes puntos, y así como encontramos esta variabilidad de controles, hay una variedad de mecanismos de acción por cada tipo de gen. En esta exposición de las bases moleculares del cáncer, hablaremos únicamente de dos genes supresores tumorales, RB que es el primer gen supresor tumoral descubierto y prototipo de este, y de p53, la diana más frecuente para la alteración genética en tumores humanos.
El gen RB produce la proteína RB, una fosfoproteína nuclear que se expresa en todas partes y es clave en la regulación del ciclo celular. Su importancia está en que se impone a la fase G1, intervalo entre la mitosis y la replicación del ADN, fase M y fase S. Esto indica que controla el paso de G1 a S, y este sitio es extremadamente importante, ya que este punto permite que las células puedan salirse del ciclo celular mitótico y/o diferenciarse, temporalmente o quiescencia, o permanentemente o senescencia. Pero también pueden entrar en el ciclo celular o elegir morir. El efecto de la proteína RB es activada en una forma hipofosforilada, la cual bloquea la transcripción mediada por E2F1, que ya no expresan la ciclina E, factor necesario en el complejo de ciclina ECDK2 para la iniciación de la replicación del ADN. Lo hace de dos modos, (1) secuestrando al factor de transcripción E2F1, lo que impide la interacción con otros activadores de transcripción; también está el (2) reclutamiento de proteínas moldeadoras de cromatina, como histona desacetilasa e histona metiltransferasa, que se unen a las regiones promotoras de E2F1, como la ciclina E. (3) Al final se expresa la ciclina D y la activación de complejos de ciclina D-CDK4/6. 
Con el progreso de la fase G1, (4) RB es fosforilada por complejos proteicos formados por ciclinas y kinasas dependientes de ciclinas (C+KDC), generando el estado hiperfosforilado de RB (RB con cuatro grupos fostato). (5) La hiperfosforilación de RB permite la liberación de E2F1 desde el complejo formado con Rb, el cual promueve la transactivación de genes que participan en la fase S del ciclo celular”2. Al final, se expresa correctamente la ciclina E que estimula la replicación de ADN y progresión a través del ciclo celular. (6) Y de este modo, las células que llegan a la fase S, están destinadas a dividirse sin estimulación adicional por factor de crecimiento, división normal y controlada. En la figura 1 se muestran las numeraciones de cada paso.



El gen p53, localizado en el cromosoma 17p13.1, conocido oficialmente como gen TP53 y codifica la proteína p53. La concentración celular de p53 debe estar fuertemente regulada, ya que aunque puede suprimir tumores, el alto nivel de p53 puede acelerar el proceso del envejecimiento por apoptosis excesiva. (1) El regulador principal de p53 es Mdm2, que puede accionar la degradación de p53 por el sistema de ubiquitinación. Mdm2 se actúa directamente sobre p53 en el núcleo (por unión y enmascaramiento del dominio de activación trascripcional de p53) e indirectamente en el citoplasma (marcando p53 para su ubiquitinización y degradación). Cuando se produce un ataque a la célula y se produce daño en el ADN, p53 detecta la presencia de daño celular. 
Los dos sensores fundamentales del daño en el ADN son dos kinasas relacionadas: ATM (por ataxia telangiectasia mutated) y ATR (por ataxia telangiectasia and rad3 related). ATM y ATR detectan diferentes tipos de lesiones en el ADN, pero ambos activan vías de señalización similares, fosforilando diversas proteínas implicadas en la reparación del ADN y p53. La fosforilación de p53 la libera de su asociación con Mdm2, por lo que su vida media aumenta y puede ejercer su función de factor transcripcional, aumentando la expresión de genes importantes para la reparación del daño en el ADN (como GADD45), para inhibir la progresión a través del ciclo celular (como p21) y para promover la apoptosis en caso necesario (como BAX). 
Como consecuencia, la activación de ATM/ATR produce una detención en la progresión en el ciclo celular para proceder a la reparación del daño detectado, o la activación de la apoptosis en caso necesario. Además p53 activa la transcripción de la familia de microARNs mir34, pequeñas moléculas de ARN que impiden la traducción de ARN mensajeros específicos, importantes para inducir parada en el ciclo celular y apoptosis, y cruciales en la respuesta de p53.



FIGURA 2: Flores C, Sobrevia L. Tumorogénesis y proteína mdm2. Rev med Chile [En línea] 2000 May [Accesado 27 Mar 2014]; 128(5): [1p]. Disponible en: http://www.scielo.cl/scielo.php?pid=S0034-98872000000500014&script=sci_arttext



BIBLIOGRAFÍA
1.       Kumar V, Abbas AK, Fausto N, Aster JC. Patología estructural y funcional. 8a ed. Barcelona: Elsevier España; 2010. Pág. 287
2.       Flores C, Sobrevia L. Tumorogénesis y proteína mdm2. Rev med Chile [En línea] 2000 May [Accesado 27 Mar 2014]; 128(5): [1p]. Disponible en: http://www.scielo.cl/scielo.php?pid=S0034-98872000000500014&script=sci_arttext
 

 

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